Verze pro tisk

Procházet slovníkem pomocí tohoto rejstříku

Speciální | A | Á | B | C | Č | D | Ď | E | É | Ě | F | G | H | CH | I | Í | J | K | L | M | N | Ň | O | Ó | P | Q | R | Ř | S | Š | T | Ť | U | Ú | Ů | V | W | X | Y | Ý | Z | Ž | VŠE

Stránka: (Předchozí)   1  2  3  4  5  6  (Další)
  VŠE

E

enzymy - mechanismus dvousubstrátových reakcí

angl. mechanisms of two-substrates enzyme reactions, modely popisující enzymovou katalýzu reakce A + B → P + Q.
  • Model ping-pongový vychází z představy, že enzym nejdříve (chemicky) reaguje s prvním substrátem (A), čímž vznikne první produkt (P) a enzym vystupuje z reakce pozměněn; v druhém kroku takto pozměněný enzym reaguje s druhým substrátem (B), regeneruje se a vznikne produkt Q. Tomuto modelu odpovídá většina reakcí enzymů s prostetickou skupinou.
  • Sekvenční model předpokládá, že se na enzym postupně navážou oba substráty (A i B), za pomoci katalytických skupin enzymu proběhne jejich chemická přeměna a poté oddifundují oba produkty (P a Q). V rámci sekvenčního modelu se ještě rozlišuje sekvenční uspořádaný model, kdy se substráty A a B mohou vázat pouze v určitém pořadí, a sekvenční neuspořádaný model, kdy má enzym připraveno vazebné místo pro oba substráty a na pořadí jejich vazby tedy nezáleží.

enzymy – mechanismus působení

angl. mechanism of enzyme action. Katalytický cyklus enzymu můžeme rozdělit na tři fáze: vazbu substrátu do aktivního centra enzymu, jeho přeměnu na produkt a desorpci produktu.
  • Pro objasnění mechanismu vazby substrátu (zejména pro vysvětlení substrátové specifity enzymu) byl již před více než 100 lety navržen model zámku a klíče (enzym představuje zámek a substrát klíč, který komplementárně vyplní zámek). Později byl tento statický model doplněn o představu, že substrát a enzym se při interakci ovlivňují a vyvolávají jeden u druhého změny prostorového uspořádání na úrovni konformace (model indukovaného přizpůsobení). Zajímavé je zejména přizpůsobení enzymové makromolekuly obvykle mnohem menšímu substrátu (viz konformační dynamika). Naopak vazbou substrátu do vazebného místa se, zejména u konformačně nestabilních substrátů, stabilizuje jedna z jeho možných konformací. Vazbu substrátu na enzym charakterizuje substrátová konstanta, tj. disociační konstanta komplexu enzym–substrát.
  • Vlastní katalytickou přeměnu zajišťuje několik málo katalytických skupin, které jsou součástí aktivního místa a jsou v přímém, stereochemicky přesně určeném kontaktu s navázaným substrátem; u složených enzymů zajišťují tuto funkci především prostetické skupiny nebo ionty kovů.
  • Desorpce produktu (produktů) je jistou analogií vazby substrátu (substrátů); u některých enzymových reakcí je tento krok v celé sekvenci událostí tím nejpomalejším.

enzymy membránové

angl. membrane enzymes, enzymy, vázané na biologickou membránu. Některé enzymy jsou s biologickou membránou jednoznačně funkčně spojeny (např. kotvené komplexy dýchacího řetězce, enzymy světlé fáze fotosyntézy či enzymy zajišťující aktivní transport); bývají často charakteru integrálních bílkovin (viz membránové bílkoviny). Jiné enzymy (většinou charakteru periferních bílkovin) jsou na membránu vázány slaběji a jejich spojení s ní může být funkčně méně jasné; často nacházíme stejný enzym jak v cytosolu, tak přichycený k buněčné membráně či k membráně endoplasmatického retikula.

enzymy multifunkční

angl. multifunctional enzymes, enzymy, které katalyzují dvě (často i více) chemických reakcí. Nejznámějším příkladem je živočišná synthasa mastných kyselin, která, ač složena pouze ze dvou identických polypeptidových řetězců, obsahuje dvě komplexní aktivní centra, z nichž každé katalyzuje celou sekvenci biosyntézy mastných kyselin (srov. jednotka multienzymová).

enzymy – názvosloví

angl. enzyme nomenclature, názvosloví, rozlišitelné na třech úrovních:
České názvosloví enzymů (viz Koštíř J. a Kotyk A.: Chemické listy 70, 493-503 (1976)) vychází z práce České názvoslovné komise pro biochemii při ČSAV z první poloviny 70. let 20. století. V zásadě přejímá mezinárodní názvosloví, za zmínku stojí několik specifik vycházejících z obecných pravidel českého jazyka a oficiálního chemického názvosloví:
  • Podporuje užívání pojmu "enzymový" a vylučuje pojem "enzymatický", který "neodpovídá českému způsobu tvoření slov".
  • Jednoznačně doporučuje používání přípony -asa; příponu -áza připouští pouze "v populární literatuře" (v současnosti často v nechemicky, tedy zejména biologicky či medicínsky zaměřených textech).
  • Vyžaduje užívání názvů látek, jež odpovídají současnému anorganickému a organickému chemickému názvosloví, tedy v žádném případě ne glukóza (glukosa), etanol (ethanol) apod.!
  • Doporučuje užívání jasně srozumitelných chemických vzorců jednoduchých látek (raději např. O2 místo kyslíku, CO2 místo oxidu uhličitého nebo NH3 místo amoniaku).
  • Kromě několika výjimek vyžaduje užívání jednoslovných názvů enzymů (viz výše uvedené doporučené názvy, ale také např. DNA-polymerasa či ribulosa-1,5-bisfosfátkarboxylasa/oxygenasa). Ne tedy alkohol-dehydrogenasa, alkohol dehydrogenasa, alkoholová dehydrogenasa či dehydrogenasa alkoholu, ale pouze a jedině alkoholdehydrogenasa.  

enzymy – optimum pH

angl. optimal pH for an enzyme, hodnota pH roztoku, při níž má enzym nejvyšší aktivitu. Aktivita enzymu závisí na pH ze dvou důvodů: jednak pH ovlivňuje prostorové uspořádání enzymu (srov. denaturace), jednak se na katalýze často podílejí ionizovatelné skupiny enzymu, jejichž náboj závisí na hodnotě pH; hodnota pH roztoku může ovlivňovat i vlastnosti substrátu (především ionizační stav u slabých kyselin nebo bází).

enzymy – optimum teplotní

angl. optimal temperature for an enzyme, teplota, při níž má enzym nejvyšší aktivitu. Působení teploty na aktivitu enzymu má dvojaký charakter. Obvykle při nižších (předdenaturačních) teplotách aktivita s rostoucí teplotou exponenciálně vzrůstá v souladu s Arrheniovou rovnicí; po překonání hodnoty teplotního optima však aktivita prudce klesá, neboť zde enzym ztrácí nativní strukturu (srov. denaturace). Hodnota zjištěného teplotního optima silně závisí na experimentálních podmínkách, zejména na době, po níž enzymová reakce probíhá. Určení vhodné teploty reakce má velký význam při všech praktických aplikacích enzymů; obvykle volíme nižší teplotu než je teplotní optimum, neboť při této hodnotě se již projevuje teplotní denaturace a aktivita enzymu s časem klesá.

enzymy – regiospecifita

angl. enzyme regiospecificity, schopnost enzymu katalyzovat v daném substrátu přeměnu na jediném místě, ač by z chemického hlediska mohla reakce probíhat více způsoby. Například glukosaoxidasa oxiduje glukosu na uhlíku C1, zatímco galaktosaoxidasa (EC 1.1.3.9) galaktosu na uhlíku C6; fosfolipasa A1 (EC 3.1.1.32) odštěpuje z fosfatidů mastnou kyselinu vázanou na uhlík C1 glycerolu zatímco fosfolipasa A2  (EC 3.1.1.4) mastnou kyselinu vázanou na uhlík C2.

enzymy – regulovatelnost aktivity

angl. enzyme activity regulation, základní vlastnost enzymů, umožňující řízení chemických dějů v buňce. Aktivita enzymů může být regulována na několika úrovních:

enzymy reprimovatelné

angl. reducable enzymes, enzymy, jejichž exprese v buňce může být tlumena (bržděna nebo zastavena) vnějšími podmínkami (srov. enzymy indukovatelné).

Stránka: (Předchozí)   1  2  3  4  5  6  (Další)
  VŠE