Biochemický slovník

anglický biochemik (nar. 1941), Nobelova cena (chemie, 1997) za objasnění zásadního mechanismu enzymové syntézy adenosintrifosfátu (spolu s P. D. Boyerem). Studoval chemii v Oxfordu. Zabýval se peptidovými antibiotiky, od roku 1974 pracuje v Cambridge na problematice sekvenční a strukturní analýzy proteinů. Věnoval se též proteinům membránovým, a to zejména enzymům oxidační fosforylace. Objektem jeho zkoumání se stala ATP-synthasa z mitochondrií hovězího srdce a eubakterií. Výsledkem byla úplná sekvenční analýza tohoto komplexního enzymu z řady druhů a určení prostorové struktury katalytické domény F₁ na atomové úrovni.

německý biochemik (1883–1970), Nobelova cena (za fyziologii a lékařství, 1931) za objevy povahy a mechanismu působení respiračních enzymů. Jeho otec byl významný fyzik Emil Warburg. Otto studoval chemii u E. Fischera a v roce 1906 zde získal doktorát. Poté vystudoval v Heidelbergu medicínu. Během I. světové války sloužil v  pruském jezdectvu. Jeho počáteční výzkum (ve spolupráci s E. Fischerem) byl zaměřen na polypeptidy. Výsledkem jeho dalších prací byl objev úlohy flavinů a nikotinamidu jako aktivních složek enzymů přenášejících vodík. Tyto objevy, spolu s dřívějšími poznatky o oxygenasách, poskytly ucelený obraz oxidací a redukcí v živých systémech. V posledních letech se věnoval chemoterapii rakoviny a mechanismu působení Roentgenova záření. Zabýval se také fotosyntézou.

americký biolog (nar. 1928), Nobelova cena (za fyziologii a lékařství, 1962) za příspěvek k řešení molekulární struktury nukleových kyselin a jejich významu pro přenos informace v živých systémech (spolu s F. H. C. Crickem a M. H. F. Wilkinsem). Během studia zoologie se věnoval pozorování ptáků, což ho přivedlo k potřebě získat poznatky z genetiky, zabýval se také mikrobiologií. Studoval bakteriální viry a pokoušel se vysvětlit úlohu DNA infekčních virových částic. Na konferenci v Neapoli se seznámil M. Wilkinsem; poprvé uviděl záznam rentgenové difrakce krystalické DNA. Výrazně to ovlivnilo jeho další vědeckou dráhu. V Cavendishově laboratoři v Cambridge (Anglie) se začal věnovat strukturní chemii nukleových kyselin a proteinů. Zde se setkal s F. H. C. Crickem, se kterým ho spojoval zájem vyřešit strukturu DNA. V roce 1953 publikovali v londýnském časopise Nature jednostránkový článek, založený na mnoha experimentech a zhodnocení literárních údajů; tato publikace je považována za výchozí bod molekulové genetiky. Později se věnoval zejména struktuře RNA a virů, úloze RNA při syntéze proteinů a v pozdějších letech studiu lidského vědomí a mozku.

německý chemik  (1877–1957), Nobelova cena (chemie, 1927) za výzkum žlučových kyselin a příbuzných sloučenin. Již v roce 1911 dokázal, že v organických látkách existují různé formy dusíku; podařilo se mu připravit i radikálové dusíkaté sloučeniny. Z muchomůrky zelené připravil v krystalické podobě jedovaté cyklické peptidy faloidin a amanitin. Izoloval tři druhy žlučových kyselin a prokázal, že jejich struktura je odvozena od cholesterolu. Studium metabolismu ho vedlo k závěru, že odstraňování vodíkových atomů z metabolitů spočívá v jejich přenosu na meziprodukty, a ne v přímé reakci s kyslíkem; tato představa měla zásadní význam pro pochopení katabolických procesů. V období rostoucí specializace ve vědě proslul encyklopedickou znalostí „celé chemie“.

1916–2004, Nobelova cena (za fyziologii a lékařství, 1962) za příspěvek k řešení molekulární struktury nukleových kyselin a jejich významu pro přenos informace v živých systémech (spolu s F. H. C. Crickem a D. J. Watsonem). Narodil se ve městě Pangora (Nový Zéland). Studoval fyziku na St. John’s College v Cambridge (Anglie). Věnoval se luminiscenci pevných látek. Během války pracoval na katodových paprscích pro radary a dělení izotopů uranu pro účely výroby atomové bomby; podílel se na Projektu Manhattan v USA. Po válce se soustředil na biofyzikální problematiku a zabýval se zejména strukturou nukleových kyselin i celých buněk. Studoval orientaci purinových a pyrimidinových bází ve viru tabákové mozaiky a uspořádání virových částic v krystalech. Nejdůležitější jsou jeho práce týkající se rentgenostrukturní analýzy DNA spermií. Svými výsledky podpořil Watsonův a Crickův model dvojšroubovicové struktury DNA.

německý organický chemik (1876–1959), Nobelova cena (chemie, 1928) za výzkumy, které objasnily strukturu sterolů a jejich vztah k vitaminům. Vystudoval medicínu, již během studií ho však zaujaly otázky struktury a funkce organických molekul. Od roku 1915 byl profesorem chemie na univerzitě v Götingen. Studoval strukturu cholesterolu, objevil 7-dehydrocholesterol (viz kalciferoly) a prokázal, že jeho konverze na aktivní vitamin D je fotochemická reakce. Zabýval se také chemií imidazolu a dokázal, že je obsažen v histidinu a histaminu. Jeho studie thiaminu vedly k závěru, že obsahuje thiazolový a pyrimidinový kruh.

anglický biochemik (nar. 1951), Nobelova cena (chemie, 2018) za fágové zobrazení peptidů a protilátek (spolu s G. P. Smithem). Vystudoval na univerzitě v Cambridge a poté působil na tamním ústavu Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology. Založil zde tři komerční společnosti: Cambridge Antibody Technology (odkoupena firmou AstraZeneca), Domantis (odkoupena firmou GlaxoSmithKline) a Bicycle Therapeutics. Roku 2004 byl uveden do šlechtického stavu. V 80. letech, kdy se pro lidské využití produkovaly myší protilátky, zavedl metodu, pomocí níž bylo možno nahradit antigenní sekvence lidskými fragmenty (dodnes využívané jako humanizované protilátky). Později Winter využil a zdokonalil metodu G. P. Smitha zvanou fágový displej, při níž je virus využit pro vývoj nových proteinů. První takovou látku, adalimumab, vyvinul roku 2002 proti revmatoidní artritidě; později byla uznána za lék i proti lupénce nebo zánětlivým onemocněním střev.

švýcarský chemik (nar. 1938), Nobelova cena (chemie, 2002) za vývoj nukleární magnetické rezonance (NMR) jako metody umožňující určení trojrozměrné struktury biologických makromolekul v roztoku. Již od dob svých studií chemie se zabývá využitím magnetických rezonančních technik (elektronové spinové rezonance a NMR) ke studiu biologických systémů. Vyvinul metodiku, jak z NMR spekter určit vzdálenosti jednotlivých atomů v molekule bílkoviny a na základě těchto dat vypočítat prostorovou strukturu. NMR se tak stala vedle rentgenové krystalografie nejdůležitější metodou umožňující získat absolutní data o architektuře proteinu.