zkr. Ig, skupina glykoproteinů v tělních tekutinách obratlovců. Mají schopnost vázat antigen; v imunitním systému plní funkci protilátek. Základní struktura imunoglobulinů je tetramer, tvořený dvěma identickými lehkými a dvěma identickými těžkými řetězci. Rozlišují
se 2 typy lehkých řetězců (κ a λ), z nichž každý může být spojen s některým z 5 typů těžkých řetězců (α, δ, ε, γ a μ), jimž
pak odpovídají třídy imunoglobulinů A, D, E, G a M. Rozlišení jednotlivých typů je významné pro diagnostiku onemocnění spojených
s porušenou imunitou. Polypeptidové řetězce imunoglobinů mají části konstantní a části variabilní, které zajišťují vysoce specifickou vazbu antigenu.
U nejběžnějších imunoglobulinů IgG jsou tato vazebná místa dvě, což umožňuje vytvoření imunoprecipitátu. Za určení chemické struktury protilátek získali roku 1972 G.M.Edelman a R.R.Porter Nobelovu cenu.
