Biochemický slovník

zkr. Ig, angl. immunoglobulins, skupina glykoproteinů v tělních tekutinách obratlovců, které jsou schopné vázat antigen; v imunitním systému plní funkci protilátek. Základní struktura imunoglobulinů je tetramer tvořený dvěma lehkými a dvěma těžkými identickými řetězci. Rozlišují se dva typy lehkých řetězců (κ a λ), z nichž každý může být spojen s některým z pěti typů těžkých řetězců (α, δ, ε, γ a μ), jimž pak odpovídají třídy imunoglobulinů A, D, E, G a M. Rozlišení jednotlivých typů je významné pro diagnostiku onemocnění spojených s porušenou imunitou. Polypeptidové řetězce imunoglobinů mají části konstantní a části variabilní, které zajišťují vysoce specifickou vazbu antigenu. U nejběžnějších imunoglobulinů IgG (viz obr.) jsou tato vazebná místa dvě, což umožňuje početné prokřížení mezi imunoglobuliny a makromolekulárním antigenem a vytvoření imunoprecipitátu. Za určení chemické struktury protilátek získali roku 1972 G. M. Edelman a R. R. Porter Nobelovu cenu.