angl. peptide bond, vazba mezi dvěma molekulami aminokyselin (resp. mezi dvěma aminokyselinovými zbytky), zvláštní typ sekundární amidové vazby. Vzhledem k velké
elektronegativitě atomu kyslíku se volný elektronový pár na dusíkovém atomu přesunuje a vazba CO–NH získává částečně dvojný charakter; v bílkovinách a přirozených peptidech převažuje uspořádání trans, pouze peptidová vazba vycházející z iminokyseliny prolinu bývá v uspořádání cis. Peptidová vazba je i ve vodném prostředí stálá. Hydrolyzuje při zvýšené teplotě v prostředí silné kyseliny nebo zásady; její hydrolýzu v organismech katalyzuje velké množství enzymů ze skupiny peptidas. Pro její syntézu ve vodném prostředí je zapotřebí nejdříve aktivovat karboxylovou skupinu reagující aminokyseliny; pro chemickou syntézu (in vitro) byly vypracovány různé způsoby této aktivace, při biosyntéze se aminokyselina obvykle aktivuje vazbou na příslušnou tRNA.
