zkratka Hb; angl. hemoglobin /haemoglobin, červená krevní bílkovina, která umožňuje přenos dýchacích plynů mezi plícemi a tkáněmi. Je nejrozšířenějším proteinem přenášejícím kyslík u živočichů, je přítomen v červených krvinkách všech obratlovců a rozpuštěn v krvi některých bezobratlých. Molekula hemoglobinu je vybudována ze dvou typů jednořetězcových polypeptidovýchpodjednotek označovaných α a β, které tvoří kompaktní symetrický tetramer α2β2. Podjednotky mají přibližně stejnou délku polypeptidového řetězce a podobnou primární i prostorovou strukturu. Každá obsahuje jednu hemovou skupinu, která je schopna na svůj ion Fe2+ reverzibilně vázat molekulu O2. Vazba molekuly kyslíku na první vazebné centrum tetramerní molekuly usnadňuje vazbu na další centra (pozitivní homotropní allosterický efekt); tento jev způsobuje, že saturační křivka hemoglobinu (závislost saturace na parciálním tlaku kyslíku) podobně jako u allosterických enzymů není hyperbolická, ale sigmoidní. Z deoxygenovaného hemoglobinu (deoxyhemoglobinu, Hb) vzniká oxygenovaný hemoglobin (oxyhemoglobin, HbO2). Deoxyhemoglobin má vyšší afinitu k iontům vodíku (je slabší kyselinou) než oxyhemoglobin, což má významné fyziologické důsledky (Bohrův efekt). Hemoglobin na své železo snadno váže oxid uhelnatý (CO); proto i při malé koncentraci CO ve vdechovaném vzduchu vzniká karboxyhemoglobin (HbCO), což snižuje schopnost krve přenášet kyslík. Hemoglobin plodu (fetální Hb, HbF) má vyšší afinitu ke kyslíku než hemoglobin dospělých, což usnadňuje přenos kyslíku z krve matky do krve plodu. Nedostatek hemoglobinu nebo poruchy jeho tvorby se vyskytují při různých typech anémií; srpkovitá anémie bylo první onemocnění, u něhož bylo prokázáno, že je způsobeno mutací jediné bílkoviny.
bílkovina, která umožňuje přenos dýchacích plynů mezi plícemi a